Гемоглобин повышенный, нормальный и пониженный

Гемоглобин — белок в красных кровяных клетках, который транспортирует кислород от легких к тканям и углекислый газ обратно. Уровень гемоглобина зависит от факторов, таких как возраст, пол, физическая активность и здоровье. В статье рассмотрим повышенный, нормальный и пониженный уровень гемоглобина и их влияние на здоровье. Понимание этих показателей поможет читателям ориентироваться в своем состоянии и реагировать на проблемы с кроветворением и общим состоянием организма.

Видео о гемоглобине

Гемоглобин играет ключевую роль в транспортировке различных газов: он переносит часть углекислого газа, образующегося в организме (примерно 10% от общего объема), в виде карбогемоглобина, где СО2 соединен с глобином белка. Эта молекула также транспортирует важный регуляторный газ оксид азота, который связывается с тиоловой группой глобина, высвобождаясь одновременно с кислородом.

Кроме того, гемоглобин можно обнаружить не только в эритроцитах и их предшественниках. Он также присутствует в других клетках, таких как дофаминергические нейроны A9 в черном веществе, макрофаги, альвеолярные клетки и мезангиальные клетки почек. В этих тканях гемоглобин выполняет дополнительные функции, включая антиоксидантную активность и регуляцию метаболизма железа.

Гемоглобин и его аналоги также встречаются у множества беспозвоночных, грибов и растений. В этих организмах гемоглобин может как переносить кислород, так и участвовать в транспортировке и регулировании других веществ, таких как углекислый газ, оксид азота, сероводород и сульфид. Один из вариантов молекулы, известный как легоглобин, используется для поглощения кислорода в анаэробных системах, например, в клубеньках бобовых растений, чтобы предотвратить отравление кислородом.

Врачи подчеркивают, что уровень гемоглобина является важным индикатором здоровья человека. Повышенный уровень может указывать на различные состояния, такие как обезвоживание, заболевания легких или сердечно-сосудистой системы. В таких случаях необходимо провести дополнительные исследования для определения причины. Нормальный уровень гемоглобина обычно свидетельствует о хорошем состоянии организма и адекватном кислородном обмене. Однако пониженный гемоглобин, или анемия, может сигнализировать о нехватке железа, витаминов или хронических заболеваниях. Специалисты акцентируют внимание на важности регулярных анализов крови для контроля уровня гемоглобина и своевременного выявления возможных проблем со здоровьем. Правильная диагностика и лечение могут значительно улучшить качество жизни пациентов.

Эксперты в области медицины подчеркивают важность контроля уровня гемоглобина, так как его изменения могут свидетельствовать о различных состояниях организма. Повышенный уровень гемоглобина может указывать на обезвоживание, заболевания легких или сердечно-сосудистой системы. В то же время, нормальный уровень является показателем хорошего здоровья и адекватного кислородного обмена. Пониженный гемоглобин часто ассоциируется с анемией, что может быть вызвано недостатком железа, витаминов или хроническими заболеваниями. Специалисты рекомендуют регулярные обследования и анализы для своевременного выявления отклонений и назначения соответствующего лечения.

Как быстро повысить уровень гемоглобина в крови? Продукты, повышающие гемоглобин

История исследования

В 1825 Энгельхард обнаружил, что соотношение Fe к белку идентично в гемоглобине нескольких видов. Исходя из известной атомной массы железа, он рассчитал молекулярную массу гемоглобина по формуле N × 16000 (N = количество железа в гемоглобине, сейчас известно, что составляет 4), впервые определив молекулярную массу белка. Этот «поспешный вывод» обратил на себя много насмешек ученых того времени, так как они не могли поверить, что молекула может быть настолько большой. Жильберт Смитсон Адэр подтвердил результаты Энгельхарда в 1925 году путем измерения осмотического давления растворов гемоглобина.

Белок-гемоглобин, переносящий кислород, был обнаружен Хюнефельдом в 1840 году. В 1851 году немецкий физиолог Отто Функе опубликовал серию статей, в которых он описал выращивание кристаллов гемоглобина путем последовательного разбавления эритроцитов растворителем, таким как чистая вода, спирт или эфир, с последующим медленным выпариванием растворителя из полученного раствора белка. Обратимая оксигенация была описана через несколько лет Феликсом Хоппе-Сейлером.

В 1959 году Макс Перутц определил молекулярную структуру миоглобина (по аналогии с гемоглобином) с помощью рентгеновской кристаллографии. В результате этой работы он совместно с Джоном Кендрю получил в 1962 году Нобелевскую премию по химии.

Роль гемоглобина в крови была выяснена французским физиологом Клодом Бернаром. Название гемоглобин происходит от слов гем и глобин, отражая тот факт, что каждая субъединица является глобулярным белком со встроенной группой гема. Каждая группа гема содержит один атом железа, который может связывать одну молекулу кислорода посредством ионно-дипольных сил. Наиболее распространенный тип гемоглобина у млекопитающих содержит четыре таких единицы.

Показатель	Норма	Причины повышения	Причины понижения	Симптомы повышения	Симптомы понижения
Гемоглобин	Мужчины: 130-170 г/л Женщины: 120-150 г/л	Обезвоживание, хронические заболевания легких, сердечная недостаточность, курение, высокогорье, эритремия	Дефицит железа, витамина B12, фолиевой кислоты, кровопотери, хронические заболевания почек, онкологические заболевания, гемолиз	Головная боль, головокружение, слабость, покраснение кожи, одышка, повышенное артериальное давление	Бледность кожи, слабость, утомляемость, одышка, головокружение, учащенное сердцебиение, ломкость ногтей, выпадение волос

Интересные факты

Вот несколько интересных фактов о гемоглобине:

1. Функция гемоглобина: Гемоглобин — это белок, содержащийся в красных кровяных клетках, который отвечает за транспортировку кислорода от легких к тканям и углекислого газа обратно в легкие. Уровень гемоглобина может варьироваться в зависимости от различных факторов, включая физическую активность, высоту над уровнем моря и состояние здоровья.

2. Повышенный уровень гемоглобина: Увеличение уровня гемоглобина может быть связано с состояниями, такими как полицитемия (избыточное образование красных кровяных клеток), хронические заболевания легких или обезвоживание. Это может привести к увеличению вязкости крови и повышенному риску тромбообразования.

3. Пониженный уровень гемоглобина: Низкий уровень гемоглобина, известный как анемия, может быть вызван различными факторами, включая недостаток железа, витамин B12 или фолиевой кислоты, а также хронические заболевания. Анемия может вызывать усталость, слабость и другие симптомы, влияя на качество жизни человека.

Почему повышен гемоглобин. Что проверить?

Генетика гемоглобина

Гемоглобин представляет собой сложное соединение, состоящее в основном из белковых субъединиц, известных как молекулы «глобина». Эти белки формируются из цепочек, состоящих из множества различных аминокислот, которые называются полипептидами. Последовательность аминокислот в каждом полипептиде, синтезируемом клеткой, определяется участками ДНК, именуемыми генами. В белках именно эта последовательность аминокислот определяет их химические свойства и функциональные возможности.

Существует несколько генов, отвечающих за синтез гемоглобина. Аминокислотные последовательности белков глобина гемоглобина обычно варьируются между различными видами. Эти различия увеличиваются с эволюционным расстоянием между организмами. Например, последовательности гемоглобина у человека и шимпанзе почти идентичны, отличаясь лишь одной аминокислотой в альфа- и бета-цепях глобина. Однако различия становятся более значительными между менее близкими видами.

Даже внутри одного вида существуют различные варианты гемоглобина, хотя одна из последовательностей обычно является наиболее распространенной. Мутации в генах, кодирующих белок, приводят к появлению различных вариантов. Многие из этих мутантных форм гемоглобина не вызывают заболеваний. Тем не менее, некоторые из них могут привести к наследственным заболеваниям, известным как гемоглобинопатии. Наиболее известной из них является серповидно-клеточная анемия, которая стала первой болезнью человека, механизм которой был изучен на молекулярном уровне. Также существует группа заболеваний, называемая талассемией, которая связана с недостаточным производством нормального или с образованием ненормального гемоглобина из-за мутаций и проблем в регуляции генов глобина. Все эти состояния могут приводить к анемии.

Изменения в аминокислотных последовательностях гемоглобина, как и в других белках, могут иметь адаптивное значение. Например, недавние исследования показали, что генетические вариации у одного вида мышей помогают объяснить, как эти грызуны, обитающие в горных районах, могут выживать в условиях разреженного воздуха на больших высотах. Исследователь из Университета Небраски-Линкольна обнаружил мутации в четырех различных генах, которые могут объяснить различия между мышами, живущими в низменностях, и горными мышами. Изучив диких мышей из обеих сред, ученые пришли к выводу, что гены двух популяций «практически идентичны, за исключением тех, что отвечают за кислородную емкость гемоглобина». «Генетические различия позволяют горным мышам более эффективно использовать кислород», так как его уровень ниже на больших высотах, например, в горах. В гемоглобине мамонта были обнаружены мутации, позволяющие эффективно захватывать кислород при низких температурах, что способствовало миграции этих животных на более высокие широты в плейстоцене.

Гемоглобин — ключевой элемент крови, и его уровень может многое рассказать о состоянии здоровья человека. Повышенный уровень гемоглобина часто связывают с обезвоживанием, заболеваниями легких или сердечно-сосудистой системы. Люди с высоким уровнем гемоглобина могут испытывать головные боли, головокружение и усталость. В то же время нормальный уровень гемоглобина считается признаком хорошего здоровья, позволяя организму эффективно переносить кислород. Пониженный гемоглобин, или анемия, может вызывать усталость, слабость и бледность кожи. Многие отмечают, что при низком уровне гемоглобина важно пересмотреть свой рацион, добавив больше продуктов, богатых железом. В целом, уровень гемоглобина — это показатель, который требует внимательного контроля и регулярного мониторинга.

Синтез

Гемоглобин (Hb) синтезируется за счет серии комплексных шагов. Гем синтезируется за счет процессов в митохондриях и цитозоле незрелых эритроцитов, в то время как белок глобин синтезируется рибосомами в цитозоле. Производство гемоглобина продолжается в клетке на протяжении всего раннего периода развития от проэритробластов к ретикулоцитам в костном мозге. В этот момент ядро теряется в эритроците млекопитающих, но этого не происходит у птиц и многих других видов. Даже после потери ядра у млекопитающих, остаточная рибосомная РНК позволяет дальнейший синтез ретикулоцитов гемоглобина, пока не потеряет свою РНК вскоре после входа в кровообращение (эта синтезирующая РНК на самом деле дает ретикулоцитам их сетчатый внешний вид и название).

Можно ли повысить гемоглобин продуктами питания? – Доктор Комаровский

Структура

Гемоглобин обладает четвертичной структурой, типичной для множества глобулярных белков, состоящих из нескольких субъединиц. В его составе большинство аминокислот формируют альфа-спирали, соединенные короткими неспиральными участками. Водородные связи обеспечивают стабильность спиральных участков внутри белка, что приводит к притяжению в молекуле и скручиванию каждой полипептидной цепи в определенную форму. Четвертичная структура гемоглобина состоит из четырех субъединиц, расположенных примерно в тетраэдрической конфигурации.

У большинства позвоночных молекулы гемоглобина представляют собой сборку из четырех глобулярных белковых субъединиц. Каждая субъединица включает белковую цепь, тесно связанную с небелковой гемовой группой. Каждая белковая цепь формируется из группы альфа-спиральных структурных сегментов, соединенных в складке глобина. Это название связано с тем, что такое расположение является «основной темой», используемой в других гемах и белках глобина, таких как миоглобин. Эта складка содержит «карман», который прочно связывает гем.

Гем состоит из иона железа (Fe), находящегося в гетероциклическом кольце, известном как порфирин. Порфириновое кольцо состоит из четырех молекул пиррола, циклически связанных между собой метиновыми мостами и соединенных с ионом железа в центре. Ион железа, который служит местом связывания кислорода, связан с четырьмя атомами азота в центре кольца, все из которых находятся в одной плоскости. Железо прочно (ковалентно) связано с глобулярным белком через имидазольное кольцо остатка гистидина F8 (также известного как проксимальный гистидин) под порфириновым кольцом. Шестая позиция может обратимо связывать кислород через донорно-акцепторную связь, формируя октаэдрическую группу из шести лигандов. Кислород связывается под углом, при этом один атом кислорода соединяется с Fe, а остальные располагаются под углом к ним. Когда кислород не связан, слабо связанные молекулы воды занимают его место, образуя искаженный октаэдр.

Хотя гемоглобин переносит углекислый газ, он не конкурирует с кислородом за связывание с железом, а фактически связывается с белком через цепь структуры.

Ион железа может находиться в состоянии либо Fe2+, либо Fe3+, но ферригемоглобин (метгемоглобин, Fe3+) не способен связывать кислород. При связывании кислорода он временно и обратимо окисляется (Fe2+) до (Fe3+), а кислород временно превращается в супероксид, поэтому железо должно находиться в окисленном состоянии 2+, чтобы связывать кислород. Если ион супероксида, связанный с Fe3+, протонируется гемоглобином, то железо останется окисленным и не сможет связывать кислород. В таких случаях фермент редуктаза метгемоглобина может активировать метгемоглобин, восстанавливая центр железа.

У взрослых людей наиболее распространенный тип гемоглобина представляет собой тетрамер, известный как гемоглобин А, который состоит из двух α и двух β субъединиц, нековалентно связанных между собой. Каждая субъединица включает 141 и 146 аминокислотных остатков соответственно, что обозначается как α2β2. Субъединицы имеют схожую структуру и примерно одинаковый размер. Каждая субъединица имеет молекулярную массу около 16000 дальтон, что приводит к общей молекулярной массе тетрамера около 64000 дальтон (64458 г/моль). Таким образом, 1 г/дл соответствует 0,1551 ммоль/л. Гемоглобин А является наиболее тщательно изучаемой молекулой.

У новорожденных молекула гемоглобина состоит из двух α цепей и двух γ цепей. Гамма-цепи постепенно заменяются β цепями по мере роста ребенка.

Четыре полипептидные цепи соединены друг с другом солевыми мостиками, водородными связями и гидрофобными взаимодействиями.

Насыщение кислородом

В общем, гемоглобин может быть насыщен кислородом (оксигемоглобин) или ненасыщен кислородом (деоксигемоглобин).

Оксигемоглобин

Оксигемоглобин образуется во время физиологического дыхания, когда кислород связывается с гемом белка гемоглобина в эритроцитах. Этот процесс происходит в легочных капиллярах, расположенных рядом с альвеолами легких. Кислород затем транспортируется через кровоток к клеткам, где он используется в качестве акцептора электронов для производства АТФ в процессе окислительного фосфорилирования. Однако это не помогает противодействовать снижению рН крови. Вентиляция или дыхание могут изменить это состояние, удаляя углекислый газ и, тем самым, вызывая сдвиг рН.

Гемоглобин существует в двух формах: плотной и расслабленной. Различные факторы, такие как низкий рН и высокое содержание CO2 на уровне тканей, способствуют образованию плотной формы, которая имеет низкое сродство к кислороду и высвобождает его в тканях. В то же время, высокий рН и низкий уровень CO2 способствуют расслабленной форме, которая лучше связывает кислород. Парциальное давление кислорода также влияет на его сродство, где при высоком парциальном давлении кислорода (например, в альвеолах) расслабленная форма с высоким сродством более предпочтительна. И наоборот, при низком парциальном давлении (например, в работающих тканях) низкое сродство в плотной форме более выгодно. Кроме того, связывание кислорода с железом II тянет его в плоскость порфиринового кольца, вызывая небольшой конформационный сдвиг. Из-за этого сдвига кислород связывается с тремя оставшимися гемами в гемоглобине, что делает связывание кислорода кооперативным.

Венозный гемоглобин

Венозный гемоглобин представляет собой форму гемоглобина, не содержащую связанного кислорода. Спектры поглощения оксигемоглобина и деоксигемоглобина различаются. Оксигемоглобин имеет значительно более низкую длину волны поглощения (660 нм), чем деоксигемоглобин, у которого длина волны немного выше (940 нм). Эта разница используется для измерения уровня кислорода в крови пациента с помощью устройства, называемого пульсоксиметром. Эта разница также объясняет появление цианоза — синего или пурпурного цвета тканей, который возникает при гипоксии.

Состояние окисления железа в оксигемоглобине

Определение окисления гемоглобина является трудным, потому что оксигемоглобин (Hb-O2), при экспериментальных измерениях, диамагнитен (нет чистых непарных электронов), но низкоэнергетическая конфигурации электронов кислорода и железа является парамагнитной (предполагая, по крайней мере, наличие одного неспаренного электрона в комплексе). Наименее энергетическими формами кислорода, и соответственно, окисления железа, являются:

• Триплетный кислород, наименее энергетическая молекулярная форма кислорода, имеет два неспаренных электрона в антисвязывающих π * молекулярных орбиталях.
• Железо (II) в основном существует в высокой спиновой конфигурации, где непарные электроны существуют в Eg антисвязывающих орбиталях.
• Железо (III) имеет нечетное число электронов, и, следовательно, должно иметь один или несколько неспаренных электронов в любом энергетическом состоянии.

Все эти структуры являются парамагнитными (имеют неспаренные электроны), а не диамагнитными. Таким образом, неинтуитивное (например, имеющее более высокую энергию, по меньшей мере, у одного вида) распределение электронов в комбинации железа и кислорода должно существовать для того, чтобы объяснить наблюдаемый диамагнетизм и отсутствие неспаренных электронов.

Три логические возможности производить диамагнитный HB-O2:

1. Низкоспиновый Fe2+ связывается с синглетным кислородом. Как низкоспиновое железо, так и синглетный кислород диамагнитны. Тем не менее, синглетная форма кислорода является молекулой более высокой энергетической формы.
2. Низкоспиновый Fe3+ связывается с .O2- (супероксид-ион) и два непарных электрона образуют антиферромагнитную пару, приобретая диамагнитные свойства.
3. Низкоспиновый Fe4 + связывается с пероксидом O₂^2-. Оба диамагнитны.

Прямые экспериментальные данные:

• Рентгеновская фотоэлектронная спектроскопия предполагает, что железо имеет степень окисления около 3,2.
• Инфракрасная спектроскопия связи O-O предполагает, что длина связи сходна с супероксидом (связь около 1,6, а в супероксиде 1,5).
• Рентгеновское поглощение вблизи пограничных структур на К-крае железа. Сдвиг энергии 5 эВ между дезоксигемоглобином и оксигемоглобином, как и для всех видов метгемоглобина, наводит на мысль о состоянии более близком к Fe3+, чем Fe2+.

Таким образом, ближайшее формальное состояние окисления железа в Hb-О2 – это состояние +3, когда у кислорода оно имеет значение в -1 (как у супероксида .O2-). Диамагнетизм в этой конфигурации возникает от того, что один неспаренный электрон супероксида выравнивается антиферромагнитно от одного неспаренного электрона железа. Это не дает никакого результирующего спина всей конфигурации, в соответствии с диамагнитным оксигемоглобином из эксперимента.

Второй выбор из трех логических возможностей, названных выше, для диамагнитного оксигемоглобина был найден за счет постановки верного эксперимента. Синглетный кислород (вариант № 1) и большое расстояние от заряда (вариант № 3) являются неблагоприятными высокоэнергетическими состояниями. Сдвиг железа к более высокой степени окисления в Hb-O2 уменьшает размер атома, и это позволяет попасть в плоскость порфиринового кольца, вытягивая скоординированный остаток гистидина и инициируя аллостерические изменения, наблюдаемые в глобулине.

Ранние постулаты бионеорганической химии утверждают, что вариант № 1 (см. выше) был правильным и что железо должно существовать в степени окисления II. Это казалось особенно вероятно, так как состояние окисления железа III (метгемоглобин), которое не сопровождается супероксидом .O2- для «задержания» окислененного электрона, как известно, делает гемоглобин неспособным связываться с нормальным O2 триплетом, как это происходит в воздухе. Таким образом, было предположено, что железо оставалось Fe(II), когда кислород был связан в легких. Химия железа в этой предыдущей классической модели была элегантной, но необходимое наличие нужного диамагнитного синглетного кислорода с высокой энергий никогда не объяснялось. Классически утверждалось, что связывание молекулы кислорода находится в железе (II) с высоким спином в октаэдрической области сильного поля лигандов; это изменение в поле приведет к увеличению энергии кристалла поля расщепления, в результате чего электроны железа создадут пару в области низкой спиновой конфигурации, которая была бы в диамагнитном Fe(II). Это вынудило считать, что низкоспиновое спаривание действительно произойдет в железе, когда кислород связывается, но этого не достаточно, чтобы объяснить изменения железа в размерах. Экстракция дополнительного электрона из железа кислородом требуется, чтобы объяснить меньший размер железа, наблюдаемую повышенную степень окисления, более слабую связь кислорода.

Следует отметить, что назначение целого числа окисления является формальностью, так как ковалентные связи не обязаны иметь идеальный порядок связи с участием полного переноса электронов. Таким образом, все три модели для парамагнитного Hb-O2 могут способствовать появлению в некоторой степени электронной конфигурации Hb-O2 . Однако модель железа Fe(III) в Hb-O2 является более правильной, чем классическая идея, что он остается Fe(II).

Связывание лигандов, отличных от кислорода

Помимо кислорода, который связывается с гемоглобином через кооперативное связывание, к лигандам гемоглобина относятся конкурентные ингибиторы, такие как угарный газ (СО), а также аллостерические лиганды, включая углекислый газ (СО2) и оксид азота (NO). Двуокись углерода связывается с аминогруппами белков глобина, образуя карбогемоглобин, и, как предполагается, участвует примерно в 10% транспортировки углекислого газа у млекопитающих. Оксид азота связывается с определенными тиольными группами в глобине, образуя S-нитрозотиолы, которые диссоциируют на свободный оксид азота и тиол, когда гемоглобин освобождает кислород из своего гема. Этот транспорт оксида азота в периферические ткани, по мнению ученых, способствует транспортировке кислорода, высвобождая сосудорасширяющий оксид азота в тех участках, где уровень кислорода низок.

Когда кислород связывается с железом в гемоглобине, это приводит к тому, что атом железа возвращается к центру плоскости порфиринового кольца. В то же время имидазоловая боковая цепь остатка гистидина, находящаяся на противоположной стороне железа, притягивается к порфириновому кольцу. Это взаимодействие вызывает боковое движение плоскости кольца и деформацию белковой спирали, содержащей гистидин, когда она приближается к атому железа. Это напряжение передается на остальные три мономера в тетрамере, вызывая аналогичные конформационные изменения в других участках гема, что облегчает связывание кислорода в этих местах.

Таким образом, в тетрамерной форме нормального гемоглобина взрослого человека связывание кислорода является кооперативным процессом. Сродство гемоглобина к кислороду возрастает с увеличением насыщения молекулы кислородом. Первый связанный кислород влияет на форму места связывания следующего кислорода. Это положительное кооперативное связывание достигается за счет стерических конформационных изменений в белковом комплексе гемоглобина, как было описано ранее. Когда одна субъединица гемоглобина связывается с кислородом, в других субъединицах происходят структурные изменения, что приводит к повышению их сродства к кислороду. В результате кривая связывания кислорода имеет сигмоидальную форму, в отличие от обычной гиперболической кривой при некооперативном связывании.

Динамический механизм кооперативности в гемоглобине и его связь с низкой резонансной частотой все еще обсуждаются.

Связывание кислорода зависит от молекул, таких как угарный газ (СО), который образуется, например, при курении, выхлопных газах автомобилей и неполном сгорании в печах. Угарный газ конкурирует с кислородом за место связывания в геме. Его сродство к гемоглобину в 250 раз выше, чем у кислорода, что означает, что даже небольшие количества угарного газа значительно снижают способность гемоглобина переносить кислород. Поскольку угарный газ является бесцветным, безвкусным и без запаха газом, он представляет собой потенциально смертельную угрозу, что привело к появлению детекторов, предупреждающих о его опасных уровнях в жилых помещениях. Когда гемоглобин связывается с угарным газом, он образует ярко-красный состав, известный как карбоксигемоглобин, что может привести к тому, что кожа жертв отравления угарным газом приобретает розовый оттенок после смерти, вместо привычного белого или синего. При содержании угарного газа в воздухе около 0,02% возникают головные боли и тошнота, а при концентрации 0,1% может произойти потеря сознания. У заядлых курильщиков до 20% активного кислорода может блокироваться угарным газом.

Гемоглобин также имеет конкурентное связывание с цианидом (CN-), сероводородом (H2S), оксидом серы (SO) и другими сульфидами. Все эти вещества связываются с железом в геме, не изменяя его степень окисления, но тем не менее ингибируют связывание кислорода, что может привести к серьезному отравлению.

Атом железа в геме должен находиться в степени окисления (Fe2+), чтобы связываться и транспортировать кислород и другие газы. Во время связывания кислорода он временно переключается на Fe3+. Начальное состояние окисления железа (Fe3+) без кислорода превращает гемоглобин в «метгемоглобин», который не способен связываться с кислородом. В нормальных эритроцитах гемоглобин защищен специальной системой от этого процесса. Оксид азота может преобразовывать небольшую часть гемоглобина в метгемоглобин в эритроцитах, что является остатком более древней функции оксида азота как диоксигеназы глобинов.

Двуокись углерода связывается с различными участками гемоглобина. Она легче растворяется в венозной крови, что облегчает ее удаление из организма после того, как кислород был высвобожден в ткани в процессе метаболизма. Это повышенное сродство к углекислому газу в венозной крови известно как эффект Халдейна. С помощью фермента карбоангидразы углекислый газ реагирует с водой, образуя угольную кислоту, которая распадается на бикарбонат и протоны:

CO2 + H2O → H2CO3 → HCO3- + H+

Таким образом, кровь с высоким уровнем углекислого газа имеет более низкий pH (более кислая). Гемоглобин может связывать протоны и углекислый газ, что вызывает изменение конформации белка и облегчает высвобождение кислорода. Протоны связываются в различных местах белка, в то время как углекислый газ связывается с α-аминогруппой. Это связывание приводит к образованию карбогемоглобина. Снижение сродства гемоглобина к кислороду в результате связывания углекислого газа и кислоты известно как эффект Бора, который смещает O2-насыщенную кривую вправо. И наоборот, когда уровень углекислого газа в крови снижается (например, в капиллярах легких), углекислый газ и протоны освобождаются от гемоглобина, что увеличивает его сродство к кислороду. Снижение общей связывающей способности гемоглобина к кислороду (т.е. смещение кривой вниз, а не только вправо) из-за снижения pH называется корневым эффектом. Это можно наблюдать на примере костистых рыб.

Гемоглобин должен высвобождать кислород, который он связывает, иначе нет смысла в его связывании. Сигмоидальная кривая гемоглобина делает его эффективным как в связывании (забирает O2 из легких), так и в высвобождении (отдает O2 в тканях).

У людей, адаптировавшихся к жизни на больших высотах, наблюдается увеличение концентрации 2,3-бифосфоглицерата в крови, что позволяет им передавать больше кислорода в ткани при более низком парциальном давлении. Это явление, при котором молекула Y влияет на связывание молекулы X с транспортной молекулой Z, называется гетеротропным аллостерическим эффектом.

У других животных используются различные молекулы, которые связываются с гемоглобином и изменяют его сродство к O2 в неблагоприятных условиях. У рыб применяются как АТФ, так и ГТФ. Эти молекулы связываются с фосфатным «карманом» на молекуле гемоглобина, что стабилизирует его в плотном состоянии и, следовательно, уменьшает сродство к кислороду. ГТФ значительно снижает сродство гемоглобина к кислороду по сравнению с АТФ, что, как предполагается, связано с дополнительной водородной связью, которая дополнительно стабилизирует плотное состояние. В условиях гипоксии концентрация АТФ и ГТФ в красных кровяных клетках рыб уменьшается, что приводит к увеличению сродства к кислороду.

Фетальный гемоглобин (HbF, α2γ2), обнаруживаемый у развивающегося плода, связывает кислород с большим сродством, чем у взрослых. Это означает, что кривая связывания кислорода для фетального гемоглобина смещается влево (т.е. более высокое процентное содержание гемоглобина связано с кислородом при более низком давлении кислорода) по сравнению со взрослыми. В результате кровь плода в плаценте способна забирать кислород из материнской крови.

Гемоглобин также переносит оксид азота в глобиновой части молекулы. Это улучшает доставку кислорода к периферии и способствует регуляции дыхания. Оксид азота обратимо связывается с определенным остатком цистеина в глобине; связывание зависит от состояния гемоглобина. Таким образом, гемоглобин влияет на различные процессы, связанные с оксидом азота, такие как контроль сосудистого сопротивления, артериальное давление и дыхание. Оксид азота не высвобождается в цитоплазме эритроцитов, а транспортируется анионами, известными как AE1.

Исследования проводились для изучения влияния формы гемоглобина на разделение вдыхаемых летучих органических соединений (ЛОС) в крови человека и животных. Бензол использовался в качестве прототипа ЛОС, поскольку его свойства схожи с многими другими ЛОС. В данном исследовании анализировалось влияние растворимости в воде на коэффициент разделения ЛОС по сравнению с влиянием «вида» или формы гемоглобина. Были использованы различные формы крови, включая гемоглобин человека, крысы и серповидно-клеточный гемоглобин. Гемоглобин крысы содержит меньше воды и находится в квази-кристаллической форме внутри эритроцитов, что делает его более гидрофобным по сравнению с человеческим, который является водорастворимым. Серповидно-клеточный гемоглобин растворим в воде, но может стать нерастворимым, образуя гидрофобные полимеры в венозной форме. Результаты показали, что коэффициент разделения бензола для гемоглобина крыс был значительно выше, чем для человека. Однако тесты, измеряющие коэффициент разделения кислородной и венозной форм гемоглобина человека и серповидно-клеточного, не показали различий, что указывает на то, что сродство бензола не влияет на растворимость в воде гемоглобина.

Типы у людей

Вариации гемоглобина являются частью нормального развития эмбриона и плода. Также возможны патологические мутантные формы гемоглобина в популяции, вызванные изменениями в генетике. Некоторые известные вариации гемоглобина, такие как серповидно-клеточная анемия, ответственны за болезни, и считаются гемоглобинопатией. Другие варианты не вызывают явной патологии и поэтому считаются не патологическими вариантами.

У эмбрионов:

• Гауэр 1 (ζ2ε2)
• Гауэр 2 (α2ε2)
• Гемоглобин Портленд I (ζ2γ2)
• Гемоглобин Портленд II (ζ2β2)

У плода:

У взрослых:

• Гемоглобин А (α2β2) – наиболее распространенный с нормальным общим количеством более 95%.
• Гемоглобин A2 (α2δ2) – синтез δ цепи начинается в конце третьего триместра, а также у взрослых, его нормальный диапазон распространения 1,5-3,5%.
• Гемоглобин F (α2γ2) – у взрослых гемоглобин F ограничен определенной популяцией красных клеток, называемых F-клетками. Тем не менее, его уровень может быть повышен у лиц с серповидно-клеточной анемией и бета-талассемией.

Вариантные формы, которые вызывают заболевания:

• Гемоглобин D-Пенджаб – (α2βD2) – вариант формы гемоглобина.
• Гемоглобин H (β4) -вариант, образованный тетрамером β цепей, которые могут присутствовать при вариантах α талассемии.
• Гемоглобин Бартса (γ4) – вариант, образованный тетрамером γ цепей, которые могут присутствовать при вариантах α талассемии.
• Гемоглобин S (α2βS2) – вариант формы гемоглобина у людей с серповидно-клеточной анемией. Существует вариация в гене β-цепи, что приводит к изменению свойств гемоглобина, вызывая появление серповидно-клеточных эритроцитов.
• Гемоглобин С (α2βC2) – другой вариант, вызванный различием в гене β-цепи. Этот вариант вызывает легкую хроническую гемолитическую анемию.
• Гемоглобин Е (α2βE2) – другой вариант, вызванный различием в гене β-цепи. Этот вариант вызывает легкую хроническую гемолитическую анемию.
• Гемоглобин AS – гетерозиготная форма, вызывающая появление серповидных клеток с одним геном взрослого и одним геном серповидно-клеточного заболевания.
• Гемоглобин SC – соединение гетерозиготной формы серпа с геном гемоглобина C.

Разрушение клеток у позвоночных животных

Когда красные кровяные клетки заканчивают свой жизненный цикл из-за старения или повреждений, они разрушаются в селезенке, где молекулы гемоглобина распадаются, а железо перерабатывается. В этом процессе на каждую молекулу разрушающегося гема образуется одна молекула окиси углерода. Это один из нескольких естественных источников окиси углерода в человеческом организме, который поддерживает нормальные уровни этого газа в крови даже у людей, дышащих чистым воздухом. Другим важным продуктом разрушения гема является билирубин. Увеличенные уровни этого вещества могут быть обнаружены в крови, если эритроциты разрушаются быстрее, чем обычно. Неправильное разрушение белка гемоглобина, который выходит из клеток крови слишком быстро, может забивать мелкие кровеносные сосуды, особенно в почках, что приводит к их повреждению. Железо, извлеченное из гема, используется повторно и хранится в виде гемосидерина или ферритина в тканях, а также транспортируется в плазме с помощью бета-глобулинов. Когда порфириновое кольцо разрушается, его фрагменты выделяются в виде желтого пигмента билирубина, который затем попадает в кишечник как часть желчи. В кишечнике билирубин преобразуется в уробилиноген, который выводится из организма с фекалиями в виде пигмента, известного как стеркобилин.

Недостаток гемоглобина может возникать как из-за уменьшения его количества, как это происходит при анемии, так и из-за снижения способности каждой молекулы связывать кислород при нормальном парциальном давлении кислорода. Патологии гемоглобина, вызванные генетическими дефектами, могут привести к обоим этим состояниям. В любом случае, нехватка гемоглобина снижает способность крови переносить кислород. Это состояние отличается от гипоксии, которая определяется как снижение парциального давления кислорода в крови, хотя и является ее причиной.

Среди распространенных причин низкого уровня гемоглобина можно выделить потерю крови, нехватку питательных веществ, проблемы с костным мозгом, химиотерапию, почечную недостаточность и аномальные вариации, такие как серповидно-клеточная анемия.

Высокий уровень гемоглобина может быть вызван пребыванием на больших высотах, курением, обезвоживанием или опухолями.

Способность каждой молекулы гемоглобина переносить кислород может изменяться при изменении рН крови или уровня CO2, что приводит к изменению кривой диссоциации кислорода и гемоглобина. Однако это также может происходить при патологических состояниях, таких как отравление монооксидом углерода.

Снижение уровня гемоглобина, с абсолютным уменьшением эритроцитов или без него, приводит к симптомам анемии. Анемия может иметь множество причин, хотя дефицит железа и железодефицитная анемия являются наиболее распространенными в западных странах. Поскольку нехватка железа уменьшает синтез гема, красные кровяные клетки при железодефицитной анемии становятся гипохромными (с низким содержанием красного пигмента) и микроцитарными (меньшими, чем обычно). Другие виды анемии встречаются реже. При гемолизе (ускоренном распаде эритроцитов) желтуха возникает из-за метаболита гемоглобина – билирубина, а циркулирующий гемоглобин может привести к почечной недостаточности.

Некоторые мутации в цепи глобина связаны с гемоглобинопатиями, такими как серповидно-клеточная анемия и талассемия. Другие упомянутые мутации являются доброкачественными и рассматриваются как варианты гемоглобина.

Существует группа генетических нарушений, известных как порфирии, которые характеризуются ошибками в метаболических путях синтеза гема. Король Георг III в Великобритании, вероятно, был самым известным пациентом с порфирией.

В небольших количествах гемоглобин А медленно связывается с глюкозой в валине (альфа-аминокислота) каждой β цепи. В результате молекулы часто называют гемоглобином A1c. При увеличении концентрации глюкозы в крови возрастает и процент гемоглобина, превращающегося в A1c. У диабетиков, когда уровень глюкозы высокий, процент гемоглобина A1c также высок. Поскольку связывание гемоглобина с глюкозой происходит медленно, процент A1c отражает уровень глюкозы в крови в среднем за более длительный период (период полураспада эритроцитов, который обычно составляет 50-55 дней).

Гликозилированный гемоглобин – это форма, в которой связана глюкоза. Связывание глюкозы с аминокислотой в гемоглобине происходит спонтанно (без участия ферментов) во многих белках, и неясно, какую именно полезную функцию это выполняет. Тем не менее, связывание с гемоглобином позволяет учитывать средние уровни глюкозы в крови на протяжении всего срока жизни эритроцитов, который составляет примерно 120 дней. Поэтому уровень гликозилированного гемоглобина измеряется для контроля долгосрочного хронического заболевания сахарным диабетом 2 типа (СД 2). Плохой контроль СД 2 приводит к высокому уровню гликозилированного гемоглобина в красных кровяных клетках. Нормальный диапазон составляет примерно 4-5,9%. Значение менее 7% рекомендуется для людей с СД 2. Уровни выше 9% связаны с недостаточным контролем гликозилированного гемоглобина, а выше 12% – с очень плохим контролем. Диабетики, которые поддерживают уровень гликозилированного гемоглобина близким к 7%, имеют гораздо больше шансов избежать осложнений, связанных с сахарным диабетом (по сравнению с теми, чей уровень 8% или выше). Кроме того, повышение гликозилирования гемоглобина увеличивает его сродство к кислороду, что препятствует его выходу в ткани и может вызывать гипоксию в крайних случаях.

Повышенный уровень гемоглобина связан с увеличением количества или размеров красных кровяных клеток и называется полицитемией. Это увеличение может быть вызвано врожденными пороками сердца, легких, фиброзом легких, избытком эритропоэтина или полицитемией.

Недавние исследования, проведенные в Пондичерри, Индия, подчеркивают важность гемоглобина при ишемической болезни сердца.

Измерение уровня гемоглобина является одним из наиболее распространенных анализов крови, обычно проводимых в рамках общего анализа крови. Например, этот тест часто выполняется до или после донорства крови. Результаты представлены в г/л, г/дл или моль/л. 1 г/дл составляет примерно 0,6206 ммоль/л, хотя последние единицы не используются из-за неопределенности в отношении полимерного состояния молекулы. Этот коэффициент преобразования с использованием одного блока глобина с молекулярной массой 16000 дальтон является более общим для концентрации гемоглобина в крови. Для показателя насыщенности эритроцитов гемоглобином коэффициент составляет 0,155, при котором используется тетрамер весом 64500 дальтон. Нормальные значения таковы:

• Мужчины: от 13,8 до 18,0 г/дл (от 138 до 180 г/л, или от 8,56 до 11,17 ммоль/л)
• Женщины: от 12,1 до 15,1 г/дл (от 121 до 151 г/л, или от 7,51 до 9,37 ммоль/л)
• Дети: от 11 до 16 г/дл (от 111 до 160 г/л, или от 6,83 до 9,93 ммоль/л)
• Беременные женщины: от 11 до 14 г/дл (от 110 до 140 г/л, или от 6,83 до 8,69 ммоль/л)

Нормальные значения гемоглобина в первом и третьем триместрах беременности должны быть не менее 11 г/дл, а в течение второго триместра – не менее 10,5 г/дл.

Обезвоживание или гипергидратация могут существенно влиять на измеряемый уровень гемоглобина. Альбумин может служить индикатором гидратации.

Если концентрация ниже нормы, это называется анемией. Анемии классифицируются по размеру эритроцитов, которые содержат гемоглобин у позвоночных. Анемия называется «микроцитарной», если эритроцитов мало; «макроцитарной», если они большие; «нормоцитарной» в противном случае.

Гематокрит, часть объема крови, приходящаяся на эритроциты, обычно примерно в три раза превышает концентрацию гемоглобина, измеряемую в г/л. Например, если гемоглобин составляет 17 г/л, то гематокрит будет равен 51%.

Для лабораторных методов анализа гемоглобина необходим образец крови (артериальной, венозной или капиллярной) и анализ на гематологическом анализаторе и CO-оксиметре. Кроме того, новый неинвазивный тест на гемоглобин называется импульсной СО-оксиметрией, и он также доступен с точностью, сопоставимой с инвазивными методами.

Концентрации окси- и дезоксигемоглобина могут измеряться непрерывно, регионально и неинвазивно с использованием инфракрасного спектрометра. Этот метод может применяться как на голове, так и на мышцах. Он часто используется для научных исследований, например, в элитных спортивных тренировках, эргономике, реабилитации, мониторинге состояния пациента, неонатальных исследованиях, мониторинге функциональности мозга, в урологии (сокращение мочевого пузыря), неврологии (нейроваскулярная связь) и многих других областях.

Долгосрочный контроль уровня сахара в крови может быть измерен по концентрации гемоглобина A1c. Прямое измерение этого показателя потребует множества образцов, так как уровень сахара в крови изменяется в течение дня. Гемоглобин A1c является продуктом необратимой реакции гемоглобина А с глюкозой. Более высокие концентрации глюкозы приводят к большему количеству гемоглобина A1c. Поскольку реакция происходит медленно, доля гемоглобина A1c отражает уровень глюкозы в крови, усредненный за время полужизни эритроцитов, обычно 50-55 дней. Уровень гемоглобина A1c равный 6,0% или менее указывает на хороший долгосрочный контроль уровня глюкозы, а значения выше 7,0% считаются повышенными. Этот тест особенно полезен для пациентов с диабетом.

В функциональной магнитно-резонансной томографии (МРТ) используется сигнал от деоксигемоглобина, который чувствителен к магнитным полям, так как он является парамагнитным. Комбинированное измерение с инфракрасным спектрометром показывает хорошую корреляцию между окси- и дезоксигемоглобином.

В животном и растительном мире существует множество белков, которые транспортируют и связывают кислород. Все организмы, включая бактерии, простейшие и грибы, имеют белки, схожие с гемоглобином, которые выполняют функцию обратимого связывания газообразных лигандов. Поскольку многие из этих белков содержат глобины и гем (железо в плоскости порфирина), их часто называют гемоглобинами, даже если их общая третичная структура значительно отличается от белков позвоночных. В частности, различить «миоглобин» и гемоглобин у низших животных иногда невозможно, так как некоторые из этих организмов не имеют мышц. Или они могут иметь отдельную систему кровообращения, но она не связана с транспортом кислорода (например, у многих насекомых и других членистоногих). Во всех этих группах молекулы, содержащие гем/глобин (даже с мономерным глобином), которые связывают газ, называются оксигемоглобинами. В дополнение к решению проблемы транспорта кислорода, они могут также взаимодействовать с NO, CO2, сульфидными соединениями и даже очищать O2 в среде, которая должна быть анаэробной. Они могут также участвовать в детоксикации хлорированных материалов, аналогично гем-содержащим ферментам и пероксидазе.

Структура гемоглобинов варьируется в зависимости от вида. Гемоглобин встречается во всех царствах организмов, но не во всех. Примитивные виды, такие как бактерии, простейшие, водоросли и растения, часто имеют гемоглобин с одной структурой глобина. Многие черви нематоды, моллюски и ракообразные содержат очень большие мультисубъединичные молекулы, значительно превышающие по размеру молекулы позвоночных. В частности, химерные гемоглобины найдены в грибах, а гигантские аннелиды могут иметь как глобин, так и другие типы белков.

Одним из самых ярких примеров использования гемоглобина в организме является гигантский червь рифтия (Riftia Pachyptila, также известный как вестиментифера), который может достигать 2,4 метра в длину и обитает в океанических жерлах вулканов. Вместо пищеварительного тракта эти черви содержат популяции бактерий, составляющие половину веса организма. Бактерии реагируют с H2S из жерла и О2 из воды, чтобы производить энергию для синтеза пищи из Н2О и СО2. Черви имеют на конце темно-красную веерообразную структуру («перо»), которая вытягивается в воду и поглощает H2S и O2 для бактерий, а также CO2 для использования в качестве синтетического сырья, аналогично фотосинтетическим растениям. Эта структура окрашена в ярко-красный цвет благодаря наличию нескольких сложных гемоглобинов, которые могут содержать до 144 глобинов, каждый из которых имеет связанные с ним структуры гема. Этот гемоглобин обладает способностью переносить кислород в присутствии сульфида и даже переносить сульфид, не будучи полностью «отравленным» или ингибированным, как у большинства других видов.

Миоглобин

Этот белок найден в мышечной ткани многих позвоночных животных, включая человека. Он придает мышечной ткани выраженный красный или темно-серый цвет. По структуре и последовательности он очень похож на гемоглобин, но не является тетрамером. Вместо этого он представляет собой мономер, который не обладает кооперативным связыванием. Его основная функция – хранение кислорода, а не его транспортировка.

Гемоцианин

Это второй по распространенности в природе белок, переносящий кислород, который встречается в крови многих членистоногих и моллюсков. Использование меди вместо железа в гемме придает ему синий цвет при насыщении кислородом.

Гемэритрин

Некоторые морские беспозвоночные и несколько видов кольчатых червей используют этот железосодержащий негемовый белок для переноса кислорода в крови. Он становится розовым или фиолетовым при наличии кислорода, в остальных случаях остается прозрачным.

Хлорокруорин

Этот белок найден у многих кольчатых червей. Он очень похож на эритрокруорин, но группа гема значительно отличается по структуре. Он становится зеленым в венозной крови и красным в присутствии кислорода.

Гемованадины

Также известные как хромагены ванадия, они находятся в крови асцидий. Ранее предполагалось, что редкий металл ванадий используется для связывания кислорода простетической группой. Однако, хотя они содержат ванадий, они, по-видимому, связывают лишь небольшое количество кислорода, и, следовательно, имеют некоторые другие функции, которые пока не выяснены (асцидии также имеют немного гемоглобина). Они могут действовать как токсины.

Эритрокруорин

Этот белок найден у многих кольчатых червей, включая дождевых червей. Это гигантский свободно плавающий белок крови, содержащий множество белковых субъединиц, содержащих железо и гем, которые связаны друг с другом в единый белковый комплекс с молекулярной массой более 3500000 дальтон.

Пиннаглобин

Этот белок обнаружен только у моллюска Pinna squamosa. Он представляет собой коричневый белок на основе марганца.

Легоглобин

У бобовых растений, таких как люцерна или соя, азотфиксирующие бактерии корней защищены от кислорода этим белком, связывающим кислород и содержащим гем железа. Специфический фермент нитрогеназа не позволяет уменьшать азот в присутствии свободного кислорода.

Кобоглобин

Это синтетический порфирин на основе кобальта. Кобопротеин бесцветен в присутствии кислорода, но имеет желтый цвет в венах.

Некоторые другие клетки (т.е. клетки, отличные от красных кровяных клеток) также содержат гемоглобин. В головном мозге к ним относятся дофаминергические нейроны A9 в черном веществе, астроциты в коре головного мозга и гиппокампе, а также все зрелые олигодендроциты. Предполагается, что гемоглобин в этих клетках может обеспечивать «хранение кислорода, чтобы поддерживать гомеостатические механизмы в условиях недостатка кислорода, что особенно важно для нейронов A9, которые имеют высокий обмен веществ и потребность в энергии». Также отмечается, что «нейроны A9 могут подвергаться особому риску, так как помимо высокой активности митохондрий, они находятся в условиях интенсивного окислительного стресса, вызванного производством перекиси водорода через автоокисление и/или дезаминирование допамина, опосредованное моноаминоксидазой, и последующей реакцией двухвалентного железа, генерирующего высокотоксичные гидроксильные радикалы». Это может объяснить риск дегенерации этих клеток при болезни Паркинсона. Железо, полученное из гемоглобина в этих клетках, не является причиной посмертного потемнения этих клеток (происхождение латинского названия черной субстанции), а обусловлено нейромеланином.

Вне мозга гемоглобин выполняет другие функции и действует как антиоксидант и регулятор метаболизма железа в макрофагах альвеолярных клеток и мезангиальных клетках в почках.

Исторически цвет крови ассоциировался с планетой Марс и римским богом войны, так как планета имеет оранжево-красный цвет, напоминающий древним кровь. Хотя цвет планеты связан с соединениями железа в сочетании с кислородом в марсианской почве, это распространенное заблуждение, что железо в гемоглобине и его оксиды придают крови красный цвет. На самом деле цвет обусловлен фрагментом порфирина гемоглобина, с которым связано железо, а не самим цветом железа. Хотя связывание и окислительно-восстановительное состояние железа могут влиять на электронные переходы порфирина и, следовательно, на его оптические характеристики.

Художник Джулиан Восс-Андреа создал скульптуру под названием «Стальное сердце (гемоглобин)» в 2005 году, основанную на сущности белка. Скульптура была выполнена из стекла и кортеновской стали. Преднамеренное ржавление первоначально блестящей работы отображает фундаментальные химические реакции при связывании кислорода с железом.

Рок-группа Placebo записала песню под названием «Haemoglobin» с текстом «Гемоглобин – это ключ к здоровому сердцебиению». Французский рэп-артист M.C. Solaar также выпустил успешный сингл под названием «La Concubine de l’hemoglobine» в 1994 году.

Влияние гемоглобина на здоровье

Гемоглобин – это белок, содержащийся в красных кровяных клетках, который отвечает за транспортировку кислорода от легких к тканям и углекислого газа от тканей обратно в легкие. Уровень гемоглобина в крови является важным показателем здоровья, и его изменения могут свидетельствовать о различных заболеваниях и состояниях организма.

Повышенный уровень гемоглобина, или гипергемоглобинемия, может быть вызван несколькими факторами. Одним из них является обезвоживание, при котором концентрация гемоглобина в крови увеличивается из-за уменьшения объема плазмы. Также высокий уровень гемоглобина может наблюдаться у людей, живущих на больших высотах, где содержание кислорода в воздухе ниже, что заставляет организм производить больше красных кровяных клеток для компенсации недостатка кислорода. Однако, повышенный гемоглобин может также указывать на наличие заболеваний, таких как полицитемия вера, хронические заболевания легких или сердечно-сосудистые заболевания.

Нормальный уровень гемоглобина варьируется в зависимости от возраста и пола. У мужчин он обычно составляет от 130 до 170 г/л, у женщин – от 120 до 150 г/л, а у детей – от 110 до 160 г/л. Поддержание нормального уровня гемоглобина важно для обеспечения адекватного кислородного обмена в организме, что, в свою очередь, влияет на общую работоспособность и здоровье человека.

Пониженный уровень гемоглобина, или анемия, может быть вызван различными причинами, включая недостаток железа, витаминов (например, B12 или фолиевой кислоты), хронические заболевания, кровопотери или генетические нарушения. Анемия может проявляться такими симптомами, как усталость, слабость, головокружение, бледность кожи и учащенное сердцебиение. Лечение анемии зависит от ее причины и может включать в себя изменение диеты, прием добавок или лечение основного заболевания.

Таким образом, уровень гемоглобина является важным показателем здоровья, и его изменения могут сигнализировать о различных состояниях организма. Регулярные анализы крови помогут контролировать уровень гемоглобина и своевременно выявлять возможные проблемы со здоровьем.

Вопрос-ответ

Что такое гемоглобин и какую роль он играет в организме?

Гемоглобин — это белок, содержащийся в красных кровяных клетках, который отвечает за транспортировку кислорода от легких к тканям и углекислого газа от тканей обратно в легкие. Он играет ключевую роль в обеспечении клеток организма кислородом, необходимым для их нормального функционирования.

Какие причины могут привести к повышению уровня гемоглобина?

Повышенный уровень гемоглобина может быть вызван различными факторами, включая хронические заболевания легких, такие как хроническая обструктивная болезнь легких (ХОБЛ), обезвоживание, высокогорные условия, а также некоторые заболевания, такие как полицитемия вера. Увеличение гемоглобина может также наблюдаться у спортсменов, занимающихся выносливостью.

Каковы симптомы низкого уровня гемоглобина?

Низкий уровень гемоглобина, или анемия, может проявляться такими симптомами, как усталость, слабость, головокружение, бледность кожи, учащенное сердцебиение и одышка. Важно обратиться к врачу для диагностики и определения причин анемии, так как она может быть следствием различных заболеваний или нехватки питательных веществ.

Советы

СОВЕТ №1

Регулярно проверяйте уровень гемоглобина. Это поможет вам своевременно выявить отклонения и принять необходимые меры для их коррекции. Рекомендуется проходить анализ крови не реже одного раза в год, особенно если у вас есть предрасположенность к заболеваниям крови.

СОВЕТ №2

Обратите внимание на свое питание. Для поддержания нормального уровня гемоглобина включайте в рацион продукты, богатые железом, такие как красное мясо, печень, бобовые, орехи и зеленые листовые овощи. Также не забывайте о витаминах C и B12, которые способствуют усвоению железа.

СОВЕТ №3

При повышенном уровне гемоглобина проконсультируйтесь с врачом. Это может быть признаком различных заболеваний, таких как полицитемия или обезвоживание. Специалист поможет определить причину и предложит соответствующее лечение или изменения в образе жизни.

СОВЕТ №4

Следите за своим состоянием и обращайте внимание на симптомы. Усталость, головокружение, одышка или изменения в цвете кожи могут указывать на проблемы с уровнем гемоглобина. При появлении таких симптомов не откладывайте визит к врачу.